4.2.3 - L'analyse de la vitesse évolutive de nombreuses protéines confirme l'analyse neutraliste

Dès 1971, Dikerson a montré que le taux d'évolution de différentes protéines était très variable et corrélait clairement avec la tolérance au changement des fonctions de ces protéines. Le tableau ci-dessous regroupe quelques exemples significatifs de ces variations :

protéines

10-9 chgts par site et par an

temps nécessaire pour 1% de chgt (en Ma)

fonction de la protéine

Histone H4

0,013

400

structure de la chromatine, expression des gènes

Histones H2

0,08

60

glutamate déshydrogénase

0,09

55

enzyme

glucagon

0,12

43

hormone

triose phosphate isomérase

0,26

19

enzyme

insuline A et B

0,36

14

hormone

Histone H1

0,63

8

structure de la chromatine, expression des gènes

hémoglobine alpha

1,35

3,7

transport

albumine

1,67

3

régulation de la pression osmotique

cytotoxines de venin de serpent

5,56

0,9

toxine

L'histone H4 est tout à fait exceptionnelle du point de vue évolutif. Si l'on compare des séquences des espèces utilisées dans l'exemple de la globine alpha ou des espèces proches, il n'existe aucune différence entre les séquences (fig. 4.18). Rappelons qu'on avait jusqu'à plus 60% de différences pour la globine. On ne trouve que 2 différences entre la séquence de ces animaux et celle du pois. La fonction de l'histone H4 est tellement cruciale pour la structure de la chromatine, l'expression des gènes, que la tolérance au changement est quasi nulle.

figure 4.18 : Alignement des histones H4 de différentes espèces animales et du pois cultivé

A l'autre extrémité du phénomène, nous trouvons par exemple les toxines de venin dont le changement au cours du temps est au contraire un élément favorable (donc sélectionné) puisqu'il permet de contourner les adaptations éventuelles des proies.