4.2.3 - L'analyse de la vitesse évolutive de nombreuses protéines confirme l'analyse neutraliste
Dès 1971, Dikerson a montré que le taux d'évolution de différentes protéines était très variable et corrélait clairement avec la tolérance au changement des fonctions de ces protéines. Le tableau ci-dessous regroupe quelques exemples significatifs de ces variations :
protéines | 10-9 chgts par site et par an | temps nécessaire pour 1% de chgt (en Ma) | fonction de la protéine |
---|---|---|---|
Histone H4 | 0,013 | 400 | structure de la chromatine, expression des gènes |
Histones H2 | 0,08 | 60 | |
glutamate déshydrogénase | 0,09 | 55 | enzyme |
glucagon | 0,12 | 43 | hormone |
triose phosphate isomérase | 0,26 | 19 | enzyme |
insuline A et B | 0,36 | 14 | hormone |
Histone H1 | 0,63 | 8 | structure de la chromatine, expression des gènes |
hémoglobine alpha | 1,35 | 3,7 | transport |
albumine | 1,67 | 3 | régulation de la pression osmotique |
cytotoxines de venin de serpent | 5,56 | 0,9 | toxine |
L'histone H4 est tout à fait exceptionnelle du point de vue évolutif. Si l'on compare des séquences des espèces utilisées dans l'exemple de la globine alpha ou des espèces proches, il n'existe aucune différence entre les séquences (fig. 4.18). Rappelons qu'on avait jusqu'à plus 60% de différences pour la globine. On ne trouve que 2 différences entre la séquence de ces animaux et celle du pois. La fonction de l'histone H4 est tellement cruciale pour la structure de la chromatine, l'expression des gènes, que la tolérance au changement est quasi nulle.
A l'autre extrémité du phénomène, nous trouvons par exemple les toxines de venin dont le changement au cours du temps est au contraire un élément favorable (donc sélectionné) puisqu'il permet de contourner les adaptations éventuelles des proies.