Enzymes impliquées

Les protéines traversent le Golgi en 30 minutes dans le sens cis vers trans. Au cours de ce passage, la plupart d'entre elles subissent un remaniement de leur portion glucidique, de leurs ponts disulfures et quelquefois une protéolyse partielle. Ici nous nous attarderons surtout sur le remaniement glucidique.

Pour la plupart, les protéines membranaires sont des glycoprotéines, qui toutes sont N–glycosylées (), mais parfois aussi O–glycosylées (par des branches oligosaccharidiques sur des résidus thréonine ou sérine). La N–glycosylation se fait dans le REr, mais la cupule glucidique greffée est ensuite substantiellement modifiée dans le Golgi. Nous avons déjà évoqué les diverses enzymes impliquées dans la N–glycosylation telles que :

  1. les glycosidases (glucosidase I et II, et mannosidase I)

  2. les glycosyltranférases (la glucosyltransférase, UGGT).

    Ajoutons ici deux autres protéines :

  3. le transporteur de nucléotide-ose qui, par mode antiport, échange un ose couplé à un nucléotide diphosphate contre un nucléotide monophosphate (exemple le transporteur d'UDP-galactose)

  4. la nucléotide phosphatase, qui assure la conversion du nucléotide diphosphate en nucléotide monophosphate (UDP -> UMP + Pi).

Toutes ces enzymes (et les transporteurs) sont produits dans le REr et transportés en tant que charges vers les citernes golgiennes. Il est important de réaliser que les substrats et leurs enzymes sont déjà ensemble dans le REr mais que leurs activités respectives ne s'expriment que dans des citernes golgiennes spécifiques. Cette régulation spatiale et temporelle demeure encore énigmatique.