Objectifs
[Dans l'ensemble du module de biologie cellulaire nous traiterons principalement de la cellule animale.]
Cette ressource a été réalisée par IJsbrand Kramer et Gérard Tramu, Professeurs de l'Université Bordeaux 1. Elle a bénéficié de la participation active de :
Michel Laguerre, Julien Lefeuvre et Nada Taïb, Institut Européen de Chimie et de Biologie (http://www.iecb.u-bordeaux.fr), Bordeaux, France
Catherine Rabouille, Cell Microscopy Center, Department of Cell Biology, Utrecht, The Netherlands
Jennifer Lippincott Schwartz, Cell Biology and Metabolism Branch, National Institute of Child Health and Human Development, Bethesda, USA
Mark Wormald, Oxford Glycobiology Insitute, Department of Biochemistry, University of Oxord, UK, qui nous a fourni la structure glucidique (PDBs) de Glc3Man9 et Thy1.
Eelco van Anken, Department of Cellular Protein Chemistry, Bijvoet Center, Chemistry Faculty Utrecht, The Netherlands.
Dans cette ressource nous nous focaliserons sur les processus de maturation et de tri des protéines synthétisées sur des ribosomes associés à la membrane du réticulum endoplasmique, processus qui permettent de comprendre comment les protéines transitent par le RE et le Golgi vers leurs sites spécifiques de destination. Nous verrons que c'est la nature de la protéine elle-même qui détermine sa destination grâce à la présence de séquences peptidiques spécifiques (étiquettes), de longueur variable (3 à 30 acides aminés). Dans un cas particulier, l'étiquette est un glucide phosphaté. Ces séquences ou ce glucide, sont reconnus par des récepteurs spécifiques qui dirigent leur charge vers le compartiment cellulaire suivant. Le transport entre les compartiments est assuré par des vésicules membranaires, ce qui implique un très actif processus de fission suivi de fusion.
Prérequis :
Avoir une notion de la structure des différents organites cellulaires.
Avoir une bonne connaissance des processus de protéosynthèse.
Avoir une notion de la composition et de la nature des glucides.
Objectifs :
Comprendre comment les protéines chaperonnes facilitent le repliement des protéines et évitent les interactions indésirables entre protéines naissantes.
Comprendre comment les protéines sont modifiées pendant et après leur synthèse (modifications co- et post-traductionnelles).
Avoir une notion des raisons d'être de ces modifications (tri, repliement ou protection contre les protéases).
Connaître les composants de la machinerie de fusion vésiculaire et leur mise en jeu lors du transport des protéines par une vésicule membranaire.
Temps de travail prévu : 5 heures
Conseils pour la visualisation de cette ressource : si le texte vous paraît trop petit n'hésitez pas à l'agrandir pour un meilleur confort de lecture en utilisant la fonction zoom de votre navigateur (menu/affichage/zoom/agrandir), enfin cliquez sur les images afin de les agrandir pour plus de détail (re-cliquez sur l'image pour la réduire de nouveau).