4. Le cytosquelette [biologie cellulaire]

De même que la myosine-II interagit avec l'actine pour engendrer le mouvement, deux familles de protéines « motrices » interagissent avec les microtubules. Ce sont les kinésines (130 kDa) qui se déplacent vers l'extrémité plus du microtubule et les dynéines (540 kDa), qui se déplacent vers l'extrémité moins (en direction du centrosome) (figure 24 ci-dessous). Ces protéines motrices sont toujours associées à d'autres protéines. La kinésine est associée à une chaîne protéique légère (de 64 kDa) qui lui permet de fixer les organites cellulaires à transporter (voir « mouvement des organites le long des microtubules », page suivante). La dynéine est emballée dans un complexe protéique constitué de six chaînes intermédiaires (de 53 à 80 kDa) et de six chaînes légères (de 8 à 22 kDa). Ce complexe permet aussi de fixer les organites. Comme la myosine-II, les protéines motrices utilisent l'énergie dérivée de cycles répétés d'hydrolyse de l'ATP pour se déplacer le long du microtubule.

Animation : cette animation (commentée en anglais) montre le mouvement de la kinésine à la surface d'un microtubule [réalisation Graham Johnson pour Garland Press]

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Les kinésines sont des homodimères dans lesquels les deux molécules sont enroulées côté queue, laissant libre leurs têtes (domaine moteur) (revoir aussi , figure 4 de cette ressource).

Ces dimères se déplacent à la surface du microtubule (en se fixant uniquement à la -tubuline) comme on marche sur les pierres d'un passage à gué : les deux têtes de kinésine se fixent tour à tour en effectuant à chaque fois un mouvement de semi-rotation, ce qui se traduit par une progression du dimère le long du microtubule. Le mécanisme de déplacement de la dynéine n'est pas encore élucidé.