Différentes protéines sont associées aux membranes de différentes façons

On distingue différentes formes d'associations protéiques à la membrane :

  • Les protéines transmembranaires - constituées d'une chaîne polypeptidique qui traverse une au plusieurs fois la double couche lipidique (type 1 de la figure 11).

  • Les protéines membranaires intrinsèques - ancrées par un phospholipide ou un groupement prényl (chaîne lipidique) (type 2 de la figure 11).

Figure 11. La conformation des protéines membranaires Informations[1]

Les protéines transmembranaires traversent la membrane hydrophobe par une séquence particulière de 20 à 30 acides aminés agencés en hélice- \(\alpha\). Au sein de cette structure, les interactions hydrophiles (liaisons hydrogènes) se produisent à l'intérieur (type 1 de la figure 11), tandis que l'extérieur de l'hélice- \(\alpha\) est hydrophobe et donc compatible avec l'environnement apolaire lipidique. La connaissance de la séquence en acides aminés d'une protéine permet de prédire quelles sont les parties de la chaîne polypeptidique qui traversent la double couche lipidique sous la forme d'une hélice- \(\alpha\). Les segments d'hydrophobicité sont identifiables grâce à leur profil d'hydropathie. Les protéines transmembranaires ne sont pas solubles dans l'eau et ne peuvent être solubilisées qu'en présence de détergents.

Les protéines transmembranaires à traversées multiples ont adopté deux conformations possibles : soit elles passent la membrane en plusieurs hélice- \(\alpha\) (voir figure 12) soit elles passent en conformation bande- \(\beta\) adoptant une structure tonneau qui permet de ménager des canaux (la bande- \(\beta\) n'est pas représentée sur la figure).

Figure 12. La glycoprotéine membranaire et le glycocalyx Informations[2]

La plupart des protéines de la membrane plasmique sont couplées à des glucides du côté extracellulaire de la membrane (voir figures 11 et 12). Ces glucides sont présents sous forme de chaînes oligosaccharidiques liées de façon covalente aux protéines qui sont alors nommées glycoprotéines (cf. les ressources sur synthèse et maturation des protéines). Comme les glycolipides, les glycoprotéines se trouvent toujours dans la moitié externe de la double couche lipidique et appartiennent également au glycocalyx. Cette zone péricellulaire riche en glucides joue un rôle dans les processus de reconnaissance cellulaire (cf. les sélectines dans la ressource sur les molécules d'adhésion) et protège la cellule contre les agressions mécaniques (flux sanguin), chimiques (acidité gastrique) et enzymatiques (protéases).